Анализ вторичной структуры линкерных белков хроматина HMGB1, H1 и их комплексов

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Негистоновый хромосомный белок HMGB1 и гистон H1 представляют собой линкерные белки хроматина. Функции линкерных белков тесно связаны с их конформационным состоянием. В настоящее время активно изучается строение белков, играющих ключевую роль в формировании высших уровней структурной организации хроматина. В данной работе проведен сравнительный анализ вторичной структуры линкерного гистона H1 и негистонового белка HMGB1. Методами кругового дихроизма в УФ-области и ИК-Фурье-спектроскопии показано, что положительно заряженный гистон H1 связывается с С-концевым фрагментом HMGB1, стабилизируя образующийся комплекс и индуцируя формирование дополнительных а-спиральных участков в обоих белках.

Об авторах

Е. В Чихиржина

Институт цитологии РАН

Санкт-Петербург, Россия

А. М Поляничко

Институт цитологии РАН;Санкт-Петербургский государственный университет

Email: a.polyanichko@spbu.ru
Санкт-Петербург, Россия

Список литературы

  1. C. L. Woodcock and R. P. Ghosh, Cold Spring Harb. Perspect. Biol., 2, a000296 (2010).
  2. K. Luger, M. L. Dechassa, and D. J. Tremethick, Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 13, 436 (2012).
  3. A. E. White, A. R. Hieb, and K. Luger, Sci. Rep., 6, 19122 (2016).
  4. Е. В. Чихиржина, Т. Ю. Старкова и А. М. Поляничко, Биофизика, 63, 1070 (2018).
  5. E. V. Chikhirzhina, T. Y. Starkova, A. Beljajev, et al., Int. J. Mol. Sci., 21, 7948 (2020).
  6. Е. В. Чихиржина, Т. Ю. Старкова и А. М. Поляничко, Биофизика, 65, 237 (2020).
  7. R. Reeves, DNA Repair, 36, 122 (2015).
  8. Е. В. Чихиржина, А. М. Поляничко и Т. Ю. Старкова, Цитология, 62, 716 (2020).
  9. E. V. Chikhirzhina, T. Yu. Starkova, and A. M. Polyanichko, Biophysics, 66, 373 (2021).
  10. A. Raucci, S. Di Maggio, F. Scavello, et al., Cell Mol. Life Sci., 76, 211 (2019)
  11. V. Ramakrishnan, J. T. Fich, V. Graziano, et al., Nature, 362, 219 (1993).
  12. C. Cerf, G. Lippens, V. Ramakrishnan, et al., Biochemistry, 33, 11079 (1994).
  13. Y. V. Postnikov and M. Bustin, Biochim. Biophys. Acta, 1859, 462 (2016).
  14. F. Totsingan and A. J. Jr. Bell, Prot. Sci., 22, 1552 (2013).
  15. Е. В. Чихиржина, Е. И. Костылева, А. М. Поляничко и В. И. Воробьев, Цитология, 40, 883 (1998).
  16. M. Watson, K. Stottm, and J. O. Thomas, Mol. Biol., 374, 1286 (2007).
  17. K. Stott, M. Watson, F. S. Howe, et al., J. Mol. Biol., 403, 706 (2010).
  18. J. Zlatanova and J. Yaneva, DNA Cell Biol., 10, 239 (1991).
  19. Е. И. Рамм, Е. В. Чихиржина, Е. И. Костылева и В. И. Воробьев, Биохимия, 59, 150 (1995).
  20. N. J. Greenfield, Nature Protocols, 1, 2876 (2006).
  21. Е. В. Чихиржина, А. М. Поляничко, Е. И. Костылева и В. И. Воробьев, Молекуляр. биология, 45, 356 (2011).
  22. A. M. Polyanichko, V. V. Andrushchenko, P. Bour, et al., In Circular Dichroism: Theory and Spectroscopy, ed. by D. S. Rodgers (Nova Science Publishers, N.-Y., 2012), pp. 67-126.
  23. A. Micsonai, F. Wien, L. Kernya, and J. Kardos, Biophys.Comput. Biol., 112, E3095 (2015).
  24. Е. В. Чихиржина, Е. И. Костылева, В. И. Воробьев и А. М. Поляничко, Цитология 60, 923 (2018).
  25. Y. Izumi, K. Matsuo, K. Fujii, et al., J. Radiat. Res., 59, 108 (2018).
  26. A. J. Miles, R. W. Janes, and B. A. Wallace, Chem. Soc. Rev., 50, 8400 (2021).
  27. A. Polyanichko and H. Wieser, Biopolymers, 78, 329 (2005).
  28. A. Polyanichko and E. Chikhirzhina, J. Mol. Struct., 1044, 167 (2013).
  29. А. М. Поляничко, В. И. Воробьев и Е. В. Чихиржина, Молекуляр. биология, 47, 338 (2013).
  30. Е. В. Чихиржина, А. М. Поляничко, А. Н. Скворцов и др., Молекуляр. биология, 36, 525 (2002).
  31. U. K. Laemmli, Nature, 227, 680 (1970).
  32. A. Louis-Jeune, M. A. Andrade-Navarro, and C. Perez-Iratxeta, Proteins, 80, 374 (2012).
  33. J. A. Morrow, M. L. Segall, S. Lund-Katz et al., Biochemistry, 39 (38), 11657 (2000).
  34. Е. Е. Тымченко, А. А. Солдатова, Е. В. Чихиржина и А. М. Поляничко, Биофизика, 67, 22 (2022).
  35. A. M. Read, P. D. Cary, C. Crane-Robinson, et al., Nucl. Acids Res., 21, 3427 (1993).
  36. J. Jumper, R. Evans, A. Pritzel, et al., Nature, 596, 583 (2021).
  37. M. Varadi, S. Anyango, M. Deshpande, et al., Nucl. Acids Res., 50 (D1), D439 (2022).
  38. https://www.uniprot.org/uniprotkb/P10103.
  39. https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q0IIJ2.
  40. Т. Ю. Родионова, Е. В. Чихиржина, В. И. Воробьев и А. М. Поляничко, Журн. структур. химии 50, 1009 (2009).
  41. M. Polyanichko, E. V. Chikhirzhina, A. N. Skvortsov, et al., J. Biomolec. Struct. Dyn., 19, 1053 (2002).
  42. L. A. Kohlstaedt and R. D. Cole, Biochemistry, 3, 570 (1994).
  43. S. Kint and Y. A. Tomimatsu, Biopolimers, 18, 1073 (1979).
  44. A. Barth, Biochim. Biophys. Acta, 1767, 1073 (2007).
  45. А. М. Поляничко, Н. М. Романов, Т. Ю. Старкова и др., Цитология, 56, 316 (2014).
  46. Е. А. Тельная, Л. В. Плотникова, А. Д. Гарифуллин и др., Биофизика, 65, 1154 (2020).
  47. Л. В. Плотникова, А. М. Поляничко, М. В. Успенская и др., Вестн. Санкт-Петербургского ун-та, 4, 34 (2017).
  48. Л. В. Плотникова, М. О. Кобелева, Е. В. Борисов и др., Цитология, 60, 1037 (2018).
  49. J. Allan, T. Mitchell, and N. Harborne, J. Mol. Biol., 187, 591 (1986).
  50. R. Vila, I. Ponte, M. Collado, et al., J. Biol. Chem., 276, 46429 (2001).
  51. Е. И. Рамм, Е. В. Чихиржина, Е. И. Костылева и В. И. Воробьев, Биохимия, 59, 150 (1995).

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2023